通过交联研究确定的蛋白质- rrna结合特征及其在核糖体中的结构和功能意义。

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引用

Urlaub H, Kruft V, Bischof O, Muller EC, Wittmann-Liebold B

通过交联研究确定的蛋白质- rrna结合特征及其在核糖体中的结构和功能意义。

EMBO J. 1995 9月15日;14(18):4578-88。

PubMed ID
7556101 (PubMed视图
摘要

我们利用紫外线和2-亚氨基硫烷作为交联剂,在分子水平上研究了大肠杆菌和嗜热硬脂芽孢杆菌核糖体30S和50S核糖体亚基中形成的蛋白质- rrna交联。我们从这些生物体中鉴定出与rRNA交联的13种核糖体蛋白质的氨基酸,即来自S3、S4、S7、S14、S17、L2、L4、L6、L14、L27、L28、L29和L36。其他几个与rRNA交联的肽段已经测序,其中没有直接交联的氨基酸可以检测到。交联氨基酸位于环结构域内,携带RNA结合特征,如保守的基本残基和芳香族残基。核糖体蛋白S3中的一个交联肽显示了一个共同的初级序列基序——KH基序——直接参与与rRNA的相互作用,核糖体蛋白L36中的交联氨基酸位于该蛋白的锌指样基序内。核糖体蛋白S17和L6中的交联氨基酸证实了三维模型所提出的RNA相互作用位点。将我们的结构数据与导致抗生素耐药性的核糖体蛋白突变进行比较,并与蛋白质-抗生素交联实验中的结构数据进行比较,揭示了与rRNA相互作用的核糖体蛋白的功能含义。

引用本文的药物库数据

多肽
的名字 UniProt ID
30S核糖体蛋白S4 P0A7V8 细节
30S核糖体蛋白S9 P0A7X3 细节
30S核糖体蛋白S12 P0A7S3 细节
50S核糖体蛋白L4 P60723 细节
30S核糖体蛋白S3 P0A7V3 细节
30S核糖体蛋白S7 P02359 细节