新生多肽链的灵活性在核糖体——从多肽n端接触到一个特定地区的30 s亚基。

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崔公里,阿特金斯摩根富林明,Gesteland射频Brimacombe R

新生多肽链的灵活性在核糖体——从多肽n端接触到一个特定地区的30 s亚基。

欧元。1998 7月15日,255(2):409 - 13所示。

PubMed ID
9716382 (在PubMed
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核糖体的环境新生多肽链的n端使用不同长度的肽已被调查,大肠杆菌核糖体上合成原位;每个携带肽photoreactive diazirine一部分n端,以便生成交叉连接到邻近核糖体组件。崔我们先前的研究[k m & Brimacombe r(1998)核酸研究》26日887 - 895年)和三个独立的肽家族,来源于大肠杆菌ompA蛋白基因、抗四环素基因和T4噬菌体基因,确定一系列的网站在23 s rRNA的肽成为交联。这些交叉连接的分布表明,新生肽在50 s亚基是非常灵活的。在这里,我们表明,N-termini ompA和gene-60肽可以,此外,甚至成为30 s亚基与此同时交联。交联主要是30年代核糖体蛋白质S1, S2, S4和(在较小程度上)S3,形成一个集群解码附近地区。这个结果是新生肽的灵活性的角度讨论co-translational折叠过程中,和“核糖体搭桥”现象是发生在翻译60信使rna的基因。

DrugBank数据引用了这篇文章

多肽
的名字 UniProt ID
30年代核糖体蛋白S4 P0A7V8 细节
30年代核糖体蛋白S3 P0A7V3 细节