一个残留leucyl-tRNA合成酶影响氨基酸特异性和tRNA氨酰化。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

卢西南,凯利

一个残留leucyl-tRNA合成酶影响氨基酸特异性和tRNA氨酰化。

生物化学。2007年4月17日,46 (15):4466 - 72。Epub 2007年3月23日。

PubMed ID

17378584 (在PubMed

]

文摘

人类线粒体leucyl-tRNA合成酶(hs太他们)实现高氨酰化富达没有功能编辑活性部位,代表类的一个罕见的例子我氨酰合成酶(aar),其产品不校对。先前的研究表明,这种酶达到高选择性通过使用一个更具体的合成活性部位,在生理条件下不容易出错。有趣的是,海关太他们的合成活性部位与原核显示高度的同源性,较低的真核,和其他线粒体他们尚不明确。然而,有一个渣,hs mt和大肠杆菌是他们之间的不同之处在于,它位于一个灵活关闭附近的环签名KMSKS图案。这里描述的研究表明这个特殊的残渣(K600 hs太他们在大肠杆菌是他们L570)强烈影响氨酰化在两个方面:它影响氨基酸的歧视和转移核糖核酸(tRNA)绑定。虽然这残留可能不是直接接触的氨基酸或tRNA衬底,替换这个职位的酶催化效率和扰动导致改变亮氨酸和异亮氨酸的歧视。此外,tRNA识别和氨酰化的影响。这些研究结果表明,合成的活性部位的构象,调制残留,可能是耦合的特异性和选择性的起源提供新的见解没有编辑。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
亮氨酸	可能的亮氨酸,tRNA连接酶、线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节