从大肠杆菌lipoate-protein连接酶的晶体结构。-结合网站的决心。

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藤原K,生田斗真,Okamura-Ikeda K, Motokawa Y,中川,谷口H

从大肠杆菌lipoate-protein连接酶的晶体结构。-结合网站的决心。

生物化学杂志。2005年9月30日,280 (39):33645 - 51。Epub 2005 7月25。

PubMed ID

16043486 (在PubMed

]

文摘

Lipoate-protein连接酶(LplA)催化形成lipoyl-AMP lipoate和ATP然后转移lipoyl一半到一个特定的赖氨酸残基上的酰基转移酶alpha-ketoacid脱氢酶复合物和h型蛋白的亚基甘氨酸解理系统。lypoyllysine臂起着关键作用的复合物通过穿梭反应中间体和减少等价物之间的活跃网站组件的复合物。我们已经确定了x射线晶体结构的大肠杆菌LplA独自一人,在一个复杂和硫辛酸在2.4和2.9埃分辨率,分别。LplA的结构由一个大n端结构域和一个小c端域。标识衬底结构绑定口袋在两个域之间的接口。硫辛酸是绑定在n端结构域的疏水空腔通过疏水相互作用和羧基之间的弱氢键的硫辛酸和ser - 72或参数- 140 LplA残渣。没有大主链结构的构象变化是观察到的绑定硫辛酸。

DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
硫辛酸	Lipoyltransferase 1,线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节