phosphoinositide-dependent激酶1的酪氨酸磷酸化胰岛素受体对胰岛素的代谢信号是必要的。
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Fiory F, Alberobello、德国美诺公司C、F奥连特,埃斯波西托我Corbo V, Ruvo M, Tizzano B,拉斯穆森TE, Gammeltoft年代,Formisano P, Beguinot F
phosphoinositide-dependent激酶1的酪氨酸磷酸化胰岛素受体对胰岛素的代谢信号是必要的。
摩尔细胞杂志。2005年12月,25(24):10803 - 14所示。
- PubMed ID
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16314505 (在PubMed]
- 文摘
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在16种成肌细胞胰岛素受体与删除c端43个氨基酸(IR (Delta43))表现出正常的自身磷酸化和IRS-1/2酪氨酸磷酸化。16种细胞表达IR (Delta43)(16种(IRDelta43))也显示没有胰岛素对葡萄糖吸收的影响和糖原合酶,伴随着> 80%降低胰岛素诱导3-phosphoinositide-dependent蛋白激酶1 (PDK-1)活动和酪氨酸磷酸化蛋白激酶B (PKB)磷酸化刺(308)。胰岛素诱导的磷脂酰肌醇3 kinase-dependent PDK-1共同沉淀与野生型红外(IR (WT)),但不是红外(Delta43)。基于覆盖的印迹,PDK-1直接绑定IR (WT),但不是红外(Delta43)。Insulin-activated IR (WT),而不是红外(Delta43),在酪氨酸磷酸化PDK-1 9, 373和376。IR c端43-amino-acid肽(c端肽)由红外抑制体外PDK-1酪氨酸磷酸化。酪氨酸- - >板式换热器替代阻止这种抑制作用。在16种(hIR)细胞,c端肽共沉淀和PDK-1刺激时尚。这对PDK-1肽同时受损的胰岛素作用共同沉淀与IR (WT) PDK-1酪氨酸磷酸化,在用力推PKB磷酸化(308),和葡萄糖吸收。在胰岛素曝光,PDK-1膜持久性显著降低在16种(IRDelta43)相比,控制细胞。 In L6 cells expressing IR(WT), the C-terminal peptide also impaired insulin-dependent PDK-1 membrane persistence. Thus, PDK-1 directly binds to the insulin receptor, followed by PDK-1 activation and insulin metabolic effects.