之间的交互活动Pak1和Raf-1 Raf-1磷酸化和激活的是必要的。
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藏M,海C罗Z
之间的交互活动Pak1和Raf-1 Raf-1磷酸化和激活的是必要的。
J生物化学杂志。2002年2月8日,277 (6):4395 - 405。Epub 2001年11月30日。
- PubMed ID
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11733498 (在PubMed]
- 文摘
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激活Raf-1是一个复杂的过程,Ser(338)的磷酸化酪氨酸(341)是一个关键的步骤。以前的研究已经表明Pak1/2涉及Ras-dependent和独立激活通过磷酸化的英国皇家空军Raf-1爵士(338)。本研究探讨了由Pak1 Raf-1磷酸化的结构基础。我们发现Pak直接与Raf-1 associates在生理和过表达的条件下。协会是极大地刺激4 beta-12-o-tetradecanoylphorbol-13-acetate诺考达唑和表达式的Rac和Ras的活性突变体。突变所产生的活性形式的Pak刺(423)伴Glu或截断的一部分表现出更大的约束力比野生型的英国皇家空军,而kinase-dead突变Pak勉强结合空军。绑定到Raf-1的程度与Pak的能力使英国皇家空军和诱导增殖蛋白激酶磷酸化激活。此外,Raf-1结合位点被定义的羧基末端Pak催化领域。此外,我们的研究结果表明,英国皇家空军的伴监管区域抑制的相互作用。总的来说,结果表明,互动取决于Pak的活性构象和英国皇家空军。 They also argue that Pak1 is a physiological candidate for phosphorylation of Raf Ser(338) during the course of Raf activation.