p21-activated激酶1 (Pak1)端依赖Raf-1的磷酸化调节线粒体定位,坏的磷酸化和bcl - 2协会。
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金,卓Y,郭W, J
p21-activated激酶1 (Pak1)端依赖Raf-1的磷酸化调节线粒体定位,坏的磷酸化和bcl - 2协会。
J生物化学杂志。2005年7月1;280 (26):24698 - 705。Epub 2005年4月22日。
- PubMed ID
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15849194 (在PubMed]
- 文摘
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Raf-1保护细胞的凋亡,MEK和ERK独立的信号,通过把线粒体结合bcl - 2和取代坏。然而,这个问题的答案Raf-1通常是如何吸引到线粒体,成为激活仍然遥遥无期。p21-activated蛋白激酶(柏加斯)是丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶磷酸化Raf-1 ser - 338和ser - 339。在这里我们阐明的分子机制通过Raf-1-activated通路Pak1信号不好。根据Pak1磷酸化,Raf-1把线粒体和磷酸化坏ser - 112。此外,线粒体易位Raf-1 Raf-1之间的交互和bcl - 2是由Raf-1磷酸化在ser - 338 / ser - 339。值得注意的是,我们表明,形成Raf-1-Bcl-2复杂恰逢bcl - 2之间的交互和坏的损失。这些信号特定Pak1,因为Src-activated Raf-1只刺激MAP激酶级联。因此,我们的数据识别的分子连接Pak1-Raf-1-BAD参与细胞生存信号通路。