蛋白C抑制剂抑制活化蛋白C的作用机制。
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铃木K，西冈J，草本H，桥本S
蛋白C抑制剂抑制活化蛋白C的作用机制。
生物化学学报。1984年1月;95(1):187-95。
- PubMed ID
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6323392 (PubMed视图］
- 摘要
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从人血浆中分离出的蛋白C抑制剂可抑制凝血酶、Xa因子、胰蛋白酶和凝乳蛋白酶以及活化蛋白C，但对尿激酶和纤溶酶影响很小。C蛋白抑制剂对活化蛋白C、凝血酶和Xa因子的抑制常数(K1)分别为5.6 × 10(-8) M、6.7 × 10(-8) M和3.1 × 10(-7) M。在最佳肝素浓度(5-10单位/ml)存在时，抑制剂抑制活化蛋白C的二级速率常数增加了约30倍。血浆蛋白C抑制剂对活化蛋白C的抑制作用也被肝素加速。当活化蛋白C (Mr = 62000)与蛋白C抑制剂(Mr = 57000)孵育时，在sds -聚丙烯酰胺凝胶电泳上，未还原样品和还原样品中分别观察到Mr = 102000和88000的酶抑制剂复合物。除这些复合物外，还检测到一条未结合酶带和一条Mr = 54,000的带。当125i标记的C蛋白抑制剂暴露于活化的C蛋白时，经SDS凝胶电泳后放射自显像，在未还原样品中，抑制剂条带转化为Mr = 102,000和54,000的条带。当该抑制剂与其他丝氨酸蛋白酶反应时，也出现Mr = 54000的条带。活化蛋白C经1 M氨或羟胺处理后从非活性复合物中释放出来。这种现象通过sds -聚丙烯酰胺凝胶电泳发现，代表酶抑制剂复合物被氨或羟胺解离成游离酶和蛋白水解修饰的抑制剂。(摘要删节至250字)