semenogin II的特征及其与前列腺特异性抗原和蛋白C抑制剂的分子相互作用。
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桂泽，西冈J，河村J，铃木K
semenogin II的特征及其与前列腺特异性抗原和蛋白C抑制剂的分子相互作用。
生物化学学报。1996 5月15日;238(1):88-96。
- PubMed ID
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8665956 (PubMed视图］
- 摘要
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丝氨酸蛋白酶、前列腺特异性抗原(PSA)、其蛋白底物、精聚糖(Sg) I和II以及蛋白C抑制剂(PCI)已被描述为人类精浆的组成部分。发现PCI通过形成PSA-PCI复合物来抑制psa催化的不溶性凝结物Sg I + II的降解。用PSA释放的PCI和PSA-PCI复合物将精凝消化为可溶相，表明存在与精凝结合的活性PCI。为了研究Sg与PSA和PCI的分子相互作用，我们从精凝中纯化了Sg II作为可溶性形式，并发现Sg II被异构碳水化合物部分糖基化。Sg II与二异丙基氟磷酸固相配合物(iPr2FP)和PSA结合，表观解离常数(kd)为41 nM，与PCI结合，kd为28 nM。Sg II与iPr2P-PSA的结合不受PCI的影响，Sg II与PCI的结合不受iPr2P-PSA的影响，表明Sg II与PSA和PCI形成三元络合物。Sg II与iPr2P-PSA和PCI的结合受到pH、离子强度、肝素、硫酸右旋糖酐和二价阳离子的影响，特别是受Zn2+的影响。用肝素酶、肝素酶、n -甘聚糖酶或唾液酸酶后的o -甘聚糖酶处理Sg II不影响Sg II与iPr2P-PSA和PCI的结合。这些结果表明，PCI与精囊Sg结合可调控PSA催化的精浆Sg降解，且PCI与PSA与精浆Sg的结合受pH、离子强度、二价阳离子和精浆中肝素样物质等多种因素的调控。