变化相互作用的复合物水蛭素衍生品和人类alpha-thrombin由于不同的晶体形式。
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Priestle JP, Rahuel J,溜冰场H,音调,格拉特案的裁决毫克
变化相互作用的复合物水蛭素衍生品和人类alpha-thrombin由于不同的晶体形式。
蛋白质科学。1993年10月;2 (10):1630 - 42。
- PubMed ID
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8251938 (在PubMed]
- 文摘
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在复杂的三维结构D-Phe-Pro-Arg-chloromethyl ketone-inhibited凝血酶酪氨酸- 63 -硫酸水蛭素(三元复杂)与双功能复杂的凝血酶抑制剂D-Phe-Pro-Arg-Pro——(g) 4-hirudin(50856年本金保证产品二进制复杂)已经由x射线晶体学以晶体形式不同于所述Skrzypczak-Jankun et al。(Skrzypczak-Jankun E。、Carperos V.E.、Ravichandran kg。& Tulinsky。,1991,j·摩尔。杂志。221年,1379 - 1393)。在这两种复合物,c端交互的水蛭素的抑制剂绑定到fibrinogen-binding exosite凝血酶是明确的,包括残留60 - 64,无序在前面的水晶形式。硫酸的交互组酪氨酸- 63三元复杂结构解释了为什么自然硫酸水蛭素结合K (i) 10倍低于desulfated重组材料。在这个新的晶体形式,自我分解循环的凝血酶(残留146 - 150),这是无序的晶体形式,早些时候下令是因为水晶接触。c端片段水蛭素与凝血酶之间的相互作用不受晶体联系在这个新的晶体形式,与早期的形式。在双官能inhibitor-thrombin复杂,Arg-Pro之间的肽键(P1-P1”)似乎裂解。