晶体结构的三元复杂的大肠杆菌枸橼酸苹果酸脱氢酶和NAD 1.9决议。
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霍尔医学博士Banaszak LJ
晶体结构的三元复杂的大肠杆菌枸橼酸苹果酸脱氢酶和NAD 1.9决议。
J杂志。1993年7月5日,232(1):213 - 22所示。
- PubMed ID
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8331658 (在PubMed]
- 文摘
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苹果酸脱氢酶的结构从大肠杆菌与衬底模拟复杂,柠檬酸和代数余子式河畔,已经由x射线晶体学。苹果酸脱氢酶的单斜晶体,生长在柠檬酸缓冲,浸泡在10毫米NAD解决方案并与apo-form发现同形。x射线数据扩展到1.9,几乎相同的分辨率限制酶朊晶体。苹果酸脱氢酶的三元复杂的构象差异很少从伪二进制的复杂酶与柠檬酸。此外,NAD分子有一个非常类似的构象中NAD的胞质真核苹果酸酶的晶体结构。类似的氢键相互作用是由两个酶属于NAD的极性基团。这样的交互包括氢键磷酸核糖氧和氧,骨干蛋白质的氨基和羰基原子和少数守恒的亲水残基的侧链。唯一显著差异发生在活性位点区域的烟酰胺一半是阻碍进一步进入其他羰基原子活性部位的柠檬酸。在这个位置没有直接极地蛋白质之间的相互作用和烟酰胺的一部分。能量最小化的结构与苹果酸代替柠檬酸在活动网站显示,烟酰胺一部分假设相同的位置在NAD胞质苹果酸脱氢酶的活性部位。 The carboxamide atoms of the energy minimized model make significant hydrogen bond interactions with the catalytic residue, H177, and with the main-chain atoms of I117 and V146 in the vicinity of the active site, while the position of the rest of the cofactor remains unchanged.