潜在的胶原酶和白明胶酶从人类中性粒细胞激活。
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Tschesche H, Knauper V,克莱默年代,米歇利斯J, Oberhoff R, Reinke H
潜在的胶原酶和白明胶酶从人类中性粒细胞激活。
矩阵5。1992;1:245-55。
- PubMed ID
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1480034 (在PubMed]
- 文摘
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Procollagenase (r) 85000 (sds - page)纯化从巴菲外套同质性和稳定的单一多肽链形成整个酶原。procollagenase可以激活各种蛋白酶,如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、组织蛋白酶G,激肽释放酶和stromelysin和由不同的化合物。蛋白水解转化的酶胰凝乳蛋白酶的活性形式伴随着分子量降低明显(r) 64000。这个活跃的酶缺乏第一79氨基端残留。用胰蛋白酶激活导致明显的潜在的中间(r) 70000,缺乏48 n端残留。因此活跃的酶生成在孵化与胰蛋白酶延长了22 n端残留的进一步乳沟。另一个潜在的中间形式明显69000 (r)与白细胞弹性蛋白酶酶原在孵化产生的氨基端乳沟的53岁或64残留物,分别。然而,潜在的无法激活胶原酶,胞浆素。由不同的汞化合物激活最后导致活性胶原酶的形成明显的64000 (r)。与酶原活性胶原酶可以自我分解为活性中间体(r) 57000年和45000年,两个28000 (r)碎片。 Purification of latent leukocyte gelatinase yields three final products with apparent M(r) 98,000, 125,000 and 220,000 (SDS-PAGE; non reduced). Upon reduction, only the M(r) 98,000 form can be detected. The latent gelatinase can be activated in a similar manner as collagenase. Proteolytic activation by trypsin leads after N-terminal cleavage to an active gelatinase with sequence homology to leukocyte collagenase.