人乳酸脱氢酶M-和h -同工酶活性改变的结构基础。
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人乳酸脱氢酶M-和h -同工酶活性改变的结构基础。
蛋白质。2001年5月1日;43(2):175-85。
- PubMed ID
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11276087 (查看PubMed］
- 摘要
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乳酸脱氢酶(LDH)可将丙酮酸和乳酸相互转化，同时伴有NADH和NAD(+)的相互转化。虽然以前已经描述过各种乳酸脱氢酶的晶体结构，但值得注意的是，这种糖酵解酶的三种已知人类形式中的任何一种都没有出现。我们现在已经确定了人类ldh的两种异构体的晶体结构——M型，主要存在于肌肉中;以及H型，主要存在于心肌中。这两种结构在NADH辅助因子和草酸酯(一种底物样抑制剂)的存在下结晶为三元络合物。尽管每一种异构体具有不同的动力学性质，但两种结构之间的畴结构、亚基关联和活性位点区域难以区分。研究发现，控制丙酮酸K(M)的pK(a)与两种同工酶的pK(a)相差约0.94个pH单位，与活性位点组氨酸的pK(a)变化一致。这些晶体结构的密切相似性表明，这些酶异构体的独特活性可能直接来自活性位点周围的带电表面残基的变化，基于每种结构的静电计算支持了这一假设。蛋白质2001;43:175 - 185。