晶体结构的人类hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase与GMP。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Eads JC, Scapin G,徐Y, Grubmeyer C, Sacchettini JC
晶体结构的人类hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase与GMP。
细胞。1994年7月29日,78 (2):325 - 34。
- PubMed ID
-
8044844 (在PubMed]
- 文摘
-
HGPRTase的晶体结构,结合GMP分辨率2.5已经确定和细化。酶的核心α/β脱氢酶的结构类似于nucleotide-binding褶皱,和第二叶组成的氨基和羧基末端的残留物。GMP分子结合的反式构象的solvent-exposed裂酶。赖氨酸- 165年形成氢键O6 GMP,似乎是确定的特异性的关键在腺嘌呤鸟嘌呤、次黄嘌呤。活性位点残基的位置也提供了证据的可能机制一般base-assisted HGPRTase催化。合理化的影响稳定和自然发生的单氨基酸突变HGPRTase活动,包括讨论几个活性位点的突变,导致Lesch-Nyhan综合症。