人类hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase。结构改变在一个功能失调的酶变异(HPRTMunich)远离痛风患者。
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威尔逊JM,凯利WN
人类hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase。结构改变在一个功能失调的酶变异(HPRTMunich)远离痛风患者。
生物化学杂志。1984年1月10,259 (1):。
- PubMed ID
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6706936 (在PubMed]
- 文摘
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HPRTMunich是一种变异的人类hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase是孤立的从病人出现痛风和部分酶活性不足。深刻的催化功能的异常HPRTMunich负责体内酶活性的不足。胰蛋白酶的肽HPRTMunich被映射的反相高压液相色谱法,以定义精确的异常在其主要结构。序列分析的异常肽本地化的结构性改变HPRTMunich残留103。几个额外的研究结果表明,这个变异的突变很可能丝氨酸残精氨酸替代在103。这种氨基酸替换在公认的人类hypoxanthine-guanine hypoxanthine-binding网站phosphoribosyltransferase可能解释其内在选择性影响酶活性和次黄嘌呤的绑定。