RAR或TR异二聚体高效结合靶序列的HeLa细胞因子的纯化、克隆及RXR鉴定
文章的细节
-
引用
-
Leid M, Kastner P, Lyons R, Nakshatri H, Saunders M, Zacharewski T, Chen JY, Staub A, Garnier JM, Mader S,等。
RAR或TR异二聚体高效结合靶序列的HeLa细胞因子的纯化、克隆及RXR鉴定
《科学通报》1992年1月24日;68(2):377-95。
- PubMed ID
-
1310259 (PubMed视图]
- 摘要
-
我们已经纯化并克隆了一种HeLa核蛋白,它强烈刺激视黄酸和甲状腺激素受体(RARs和TRs)与反应元件的结合。这种纯化蛋白是一种人类类维生素X受体β (hRXR β)。RXR家族的三个小鼠成员(mRXR alpha, beta和gamma)也已克隆,并研究了它们与RARs和TRs的相互作用。在RAR、RXR和TR作为同型二聚体与各种响应元素结合较差的条件下,RAR-RXR和TR-RXR结合强烈协同。结合效率取决于响应元件重复基序的顺序、相对方向和间距。我们还发现不稳定的RAR-RXR异二聚体是在溶液中形成的,并且这两种受体的c端序列和dna结合域是在响应元件上高效形成稳定异二聚体所必需的。这些发现表明核受体超家族的一些成员的信号通路的收敛。