质膜雌激素受体α的定位和功能变体(ER46)在人类内皮细胞。
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李L,海恩斯议员,本德JR .
质膜雌激素受体α的定位和功能变体(ER46)在人类内皮细胞。
《美国国家科学院刊S a . 2003 4月15日,100(8):4807 - 12所示。Epub 2003年4月7日。
- PubMed ID
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12682286 (在PubMed]
- 文摘
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雌激素受体(ER)α变体数组中已确定的nonendothelial细胞。我们之前证明雌激素迅速通过磷脂酰肌醇诱导一氧化氮释放3-kinase / Akt /内皮一氧化氮合酶(以挪士)通路EA.hy926细胞(人类内皮细胞永生化),表达46-kDa ER。我们现在确认,由于可变剪接,46-kDa内皮细胞蛋白(ER46)是一个伴截断长篇ERα(ER66)的产物。ER46表达的质膜、胞质及核的休息,estrogen-deprived细胞。流仪和免疫荧光显微分析表明,ER46 C而不是N末端Ab-accessible在等离子体膜。棕榈酰化与衣霉素抑制[(3)H]软脂酸标签显示出雌激素,palmitoylation-dependent质膜ER46招聘、重组成小窝。在重组,estrogen-stimulated COS-7 (ER-null)细胞,细胞膜ER46更有效地引发膜以挪士比ER66磷酸化。相反,ER66更有效地调节雌激素反应元件报告基因比ER46 transactivation。这些结果说明ER46是本地化的动态,并进一步针对palmitoylation-dependent方式的质膜。ER46更有效地调节membrane-initiated雌激素行动,包括以挪士激活,比长篇ER66。 These findings may have important implications in vascular-specific targeting of estrogen receptor agonists.