雌激素受体相互作用蛋白，调节其非基因组活性-串扰与Src/Erk磷酸化级联。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
黄CW, McNally C, Nickbarg E, Komm BS, Cheskis BJ
雌激素受体相互作用蛋白，调节其非基因组活性-串扰与Src/Erk磷酸化级联。
美国科学院学报2002年11月12日;99(23):14783-8。Epub 2002年11月1日。
- PubMed ID
-
12415108 (在PubMed］
- 摘要
-
大量研究表明，雌激素诱导Src/Erk磷酸化级联的快速和短暂激活。这个级联的激活触发了包括细胞增殖和分化在内的重要细胞功能。然而，这一过程的分子机制的细节仍有待阐明。我们发现了一种以前未被鉴定的核受体相互作用蛋白，被指定为雌激素受体非基因组活性的调节剂。在这里，我们发现MNAR调节雌激素受体(ER)与Src酪氨酸激酶家族成员的相互作用，导致Src酶活性的刺激和Erk1和Erk2激酶的激活。我们还发现，MNAR通过激活Src/Erk磷酸化级联，影响ER的转录活性，并最终影响ER介导的基因表达。这些数据显示，MNAR介导两类重要信号转导分子之间的串扰，并提示ER“基因组”和“非基因组”活动是相互关联的。