作为整体跨膜蛋白的剪接异构体雌激素受体。
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Kim KH, Toomre D, Bender JR
作为整体跨膜蛋白的剪接异构体雌激素受体。
Mol Biol Cell, 2011 11月22日(22):4415-23。doi: 10.1091 / mbc.e11 - 05 - 0416。Epub 2011 9月21日。
- PubMed ID
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21937726 (PubMed视图］
- 摘要
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除了增强或抑制转录，类固醇激素受体快速转导激酶激活信号。在配体接合时，雌激素受体(ER) α的n端截断剪接异构体ER46触发膜启动信号，导致内皮型一氧化氮合酶(eNOS)激活和内皮型NO生成。ER46在质膜上的取向不完全确定。使用黄道氟融合ER46，全内反射荧光显微镜在活的人内皮细胞中显示ER46可以在拓扑上符合I型跨膜蛋白结构。ER46的跨膜疏水核心中心的异亮氨酸-386突变阻止了膜跨越，掩盖了n端外畴，并影响了膜不渗透雌激素结合的显著减少，减少了eNOS的快速激活和NO的产生，尽管雌激素反应元件-荧光素酶报告基因的持续诱导。因此存在跨膜类固醇激素受体池，它们是有效的信号分子和潜在的新的治疗靶点。