血红蛋白的结构、功能以及亚基组装特性Attleboro[α138 (H21) Ser - - - - - Pro],一个变种具有成熟的网站处于关键c端残留。
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麦当劳MJ, Michalski洛杉矶,Turci SM, Guillette RA,爵DL,约翰逊MH Moo-Penn WF
血红蛋白的结构、功能以及亚基组装特性Attleboro[α138 (H21) Ser - - - - - Pro],一个变种具有成熟的网站处于关键c端残留。
生物化学。1990年1月9日,29 (1):173 - 8。
- PubMed ID
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2108715 (在PubMed]
- 文摘
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血红蛋白Attleboro,一个新的alpha-chain变体的脯氨酸,丝氨酸替代位置138 (H21),被发现是一个非合作的高亲和性血红蛋白(P50在pH = 0.26毫米汞柱7和20摄氏度),缺乏一种碱性玻尔效应。2、3-diphosphoglycerate (DPG)或肌醇hexaphosphate (IHP)导致氧亲和力下降但没有改变在玻尔效应或协调。配体结合动力学研究显示整个氧解离率在pH值7.0和20摄氏度低于2.7倍,对Hb a pH值8.5,动能概要文件是相同的,在pH值7,确认没有玻尔效应的变种血红蛋白。测量氧气的速率与一氧化碳离解替代表示缺乏协调。沉降速度的实验取得了s20, w值2.8和4.3 65年microM解氧合血红蛋白Attleboro和,分别(表明一个增强氧二聚体人口的变体)。一氧化碳结合这种变体的研究揭示了一个关联率对Hb 20倍的速度比;只有在存在1000倍摩尔过剩IHP总体率显著降低。快速扫描和传统stopped-flow俗俗地区实验演示了一个变更的结构和组装的速度脱氧四聚物的Hb Attleboro相对于Hb a异常属性的血红蛋白变体可以归因于在c端地区主要的扰动。