雄激素受体的激活功能-1结构域参与亚核剪接因子室与核受体室的相互作用。鉴定p102 U5小核核糖核蛋白颗粒结合蛋白作为受体的辅活化剂。
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赵y，后藤K，斋藤M，柳濑T，野村M，冈部T，高柳R，那田H
雄激素受体的激活功能-1结构域参与亚核剪接因子室与核受体室的相互作用。鉴定p102 U5小核核糖核蛋白颗粒结合蛋白作为受体的辅活化剂。
中国生物化学杂志，2002年8月16日;277(33):30031-9。Epub 2002 5月30日。
- PubMed ID
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12039962 (PubMed视图]
- 摘要
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在雄激素受体(AR)中，其大部分的转激活活性是通过激活功能-1 (AF-1)介导的。通过酵母双杂交实验，我们分离出一个编码AR-AF-1结合蛋白的cDNA序列。该蛋白被命名为ANT-1 (AR N-terminal domain transactivating protein-1)，它增强了AR或糖皮质激素受体的非配体自主AF-1的转激活功能，而没有增强雌激素受体α的转激活功能。相比之下，ANT-1并没有增强任何配体依赖的AF-2活性。此外，在体内和体外均证实了AR-AF-1和ANT-1之间不依赖配体的相互作用。ANT-1序列与一种与U5小核核糖核蛋白颗粒结合的蛋白质的序列相同，U5小核核糖核蛋白颗粒是酵母剪接因子Prp6p的人类同源物，参与剪接体。在漫反射网状分布的背景下，ANT-1被划分为20-40个粗剪接因子间隔斑点。AR与ANT-1仅在弥散分布区域共定位，而ANT-1斑点在空间上与AR隔室不同，但被AR隔室包围。活性基因转录已被证明与剪接因子隔室外围的pre-mRNA处理同时偶联。因此，ANT-1介导的两个空间不同的亚核区室之间的分子相互作用可能会将AR招募到转录-剪接-偶联机制中。