支架蛋白RACK1与雄激素受体相互作用，并通过蛋白激酶C信号通路促进相声。
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Rigas AC, Ozanne DM, Neal DE, Robson CN
支架蛋白RACK1与雄激素受体相互作用，并通过蛋白激酶C信号通路促进相声。
生物化学杂志。2003 11月14日;278(46):46087-93。Epub 2003 9月4日。
- PubMed ID
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12958311 (在PubMed］
- 摘要
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雄激素受体(AR)是核激素受体超家族的一员，作为一种配体依赖性转录因子，调节参与细胞增殖和分化的基因。利用酵母双杂交筛选的人类AR的C端区域，我们已经确定RACK1(活化C激酶-1受体)是一种AR相互作用的蛋白质。在本报告中，我们发现RACK1是一种蛋白激酶C (PKC)-锚定蛋白，决定激活的PKCbetaII亚型的定位，在吲哚actam v激活PKC时促进配体独立的AR核易位。我们还观察到RACK1通过PKC激活抑制配体依赖和独立的AR转激活。在染色质免疫沉淀试验中，我们发现PKC刺激后AR响应性前列腺特异性抗原(PSA)启动子的AR募集减少。此外，长期暴露于PKC激活剂吲哚内坦V，可导致前列腺癌LNCaP细胞中PSA mRNA表达的降低。最后，我们发现PKC激活对雄激素处理LNCaP细胞的AR和PSA蛋白表达有抑制作用。我们的数据表明，RACK1可能通过PKC作为AR关联和修饰的支架，使AR转位到细胞核，但使AR无法激活其靶基因的转录。