人类普遍存在的线粒体肌酸激酶的晶体结构。
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埃德尔，K弗里茨-沃尔夫，W卡布施，T沃里曼，U施拉特纳
人类普遍存在的线粒体肌酸激酶的晶体结构。
蛋白质。2000 May 15;39(3):216-25。
- PubMed ID
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10737943 (PubMed视图］
- 摘要
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肌酸激酶(CK)催化ATP和肌酸之间可逆的反式磷酸化，在能量需求高且波动的细胞的能量代谢中起着关键作用。我们以2.7 A分辨率求解了八聚体人类无所不在线粒体CK (uMtCK)的x射线结构，代表了第一个人类CK结构。该结构与先前确定的肌肉瘤线粒体CK (sMtCK)的结构非常相似。该立方八聚体具有422点群对称性，四个二聚体沿四重轴排列，中心通道直径约为20a，贯穿整个八聚体。sMtCK的结构差异存在于对八聚体形成和膜结合很重要的异构体特异性区域。八聚物uMtCK是通过邻近二聚体的n端之间的大量额外的极性相互作用(延伸到中心通道并形成钳状结构)和疏水相互作用斑块中的一对盐桥来稳定的。uMtCK的5个c端残基携带正电荷，可能参与磷脂结合，其电子密度定义较差，表明其比sMtCK的相应残基具有更灵活的区域。uMtCK和sMtCK之间的结构差异与两种异构体的八聚体稳定性和膜结合的生化研究一致。