Down-modulation G-protein-coupled雌激素受体,通过trans-Golgi-proteasome gp,从细胞表面发生途径。
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程某人,奎因JA,格雷柏CT,变动EJ
Down-modulation G-protein-coupled雌激素受体,通过trans-Golgi-proteasome gp,从细胞表面发生途径。
生物化学杂志。2011年6月24日;286 (25):22441 - 55。doi: 10.1074 / jbc.M111.224071。2011年5月2日Epub。
- PubMed ID
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21540189 (在PubMed]
- 文摘
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医生是一个G (s)耦合seven-transmembrane受体,雌激素与特定的绑定和信号可以通过等离子体膜相关酶的活动。然而,在许多细胞类型,医生主要是局部的内质网(ER),仅有少量的检测在细胞表面受体,观察,引起了争议关于其作为等离子体膜雌激素受体。在这里,我们表明,全科医生持续味蕾细胞成EEA-1 +从clathrin-coated坑核内体。非可视arrestins-2 / 3不硝唑与全科医生,和表达的arrestin-2显性负突变体网格蛋白缺乏,或beta-adaptin交互网站未能阻止gp内化表明arrestins没有参与gp内吞作用。像beta1AR,质膜回收,gp与转铁蛋白+ co-traffics, Rab11 +回收核内体。然而,内源性gp并不回收到细胞表面,而是返回到trans-Golgi网络(TGN),不进入ER。gp ubiquitinated在细胞表面,展品短半衰期(t (1/2);) < 1 h),由蛋白酶体抑制剂,防止退化MG132。中断的TGN brefeldin诱导内源性gp的积累在Rab11 +细胞核周围的核内体和防止gp退化。我们的研究结果提供了一个解释为什么医生不容易检测到细胞表面某些细胞类型,进一步表明,TGN作为内源性gp退化的检查点。