以特定位点的方式揭示全球sumo化信号网络。
文章的细节
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引用
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Hendriks IA, D'Souza RC, Yang B, Verlaan-de Vries M, Mann M, Vertegaal AC
以特定位点的方式揭示全球sumo化信号网络。
分子生物学,2014 10月;21(10):927-36。doi: 10.1038 / nsmb.2890。Epub 2014 9月14日。
- PubMed ID
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25218447 (PubMed视图]
- 摘要
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sumo修饰是一种可逆的翻译后修饰,对基因组的稳定性至关重要。使用高分辨率MS,我们以位点特异性的方式研究了人类细胞中的整体SUMOylation,在> 1600个蛋白质中鉴定了>4,300个SUMOylation位点。据我们所知,这是第一次在标准生长条件下鉴定出> 1000个sumo化位点。我们定量研究了SUMO蛋白酶抑制、蛋白酶体抑制和热休克对SUMO化反应的影响。许多SUMO化的赖氨酸先前被报道为泛素化、乙酰化或甲基化,因此表明SUMO和其他翻译后修饰之间存在交叉作用。我们鉴定了70个磷酸化和4个乙酰化事件在邻近的sumo酰化位点,我们为内源性组蛋白H3乙酰化依赖的sumo酰化提供了证据。SUMOylation调控参与所有核过程的靶蛋白,包括转录,DNA修复,染色质重塑,前体mrna剪接和核糖体组装。
引用本文的药物库数据
- 多肽
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的名字 UniProt ID b细胞受体CD22 P20273 细节 DNA拓扑异构酶2- α P11388 细节 Calpastatin P20810 细节 DNA拓扑异构酶 P11387 细节 78 kDa葡萄糖调节蛋白 P11021 细节 原癌基因c-Fos P01100 细节 聚[adp -核糖]聚合酶 P09874 细节 角蛋白,II型细胞骨架 P05787 细节 组蛋白去乙酰化酶 Q13547 细节 组蛋白脱乙酰酶2 Q92769 细节 DNA拓扑异构酶2- β Q02880 细节 角蛋白,II型细胞骨架 P08729 细节 核受体共激活剂2 Q15596 细节 核受体相互作用蛋白1 P48552 细节 热休克同源蛋白71 kDa P11142 细节 60S核糖体蛋白l26样1 Q9UNX3 细节 钙/钙调素依赖性蛋白激酶1D型 Q8IU85 细节 君二聚蛋白2 Q8WYK2 细节 循环amp依赖转录因子ATF-4 P18848 细节 CCAAT/增强子结合蛋白 P17676 细节 PML蛋白 P29590 细节 核仁和盘状体磷蛋白1 Q14978 细节 异质核核糖核蛋白A2/B1 P22626 细节 异质核核糖核蛋白L P14866 细节 剪接因子,富含脯氨酸和谷氨酰胺 P23246 细节 Stress-induced-phosphoprotein 1 P31948 细节 肝癌源性生长因子 P51858 细节 ran特异性gtp酶激活蛋白 P43487 细节 异质核核糖核蛋白K P61978 细节 染色质E亚家族成员SWI/ snf相关基质相关肌动蛋白依赖调节因子1 Q969G3 细节 色盒蛋白同源物5 P45973 细节 Filamin-A P21333 细节 Nucleophosmin P06748 细节 60S核糖体蛋白L14 P50914 细节 可能依赖于atp的RNA解旋酶DDX5 P17844 细节 剪接因子3B亚基1 O75533 细节 丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶PRP4同源物 Q13523 细节 增殖标志蛋白Ki-67 P46013 细节