血小板源生长因子/前肽结构复杂和血小板源生长因子受体/复杂。
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血小板源生长因子/前肽结构复杂和血小板源生长因子受体/复杂。
《美国国家科学院刊S a . 2010年6月22日;107(25):11307 - 12所示。doi: 10.1073 / pnas.1000806107。Epub 2010 6月2。
- PubMed ID
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20534510 (在PubMed]
- 文摘
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血小板源生长因子(pdgf)及其受体(pdgfr)生长因子和受体酪氨酸激酶被关键功能的发展。我们表明,pdgf分享prodomain序列的保守区域可以保持与成熟相关的共价cystine-knot生长因子处理后域。a /前肽的结构揭示了这复杂守恒的,疏水协会模式。PDGF-B之间我们也存在复杂的结构和前三个搞笑域PDGFRbeta,表明两个PDGF-B原体夹PDGFRbeta二聚缝。PDGF-B: PDGFRbeta界面主要是疏水的,和pdgfr PDGF前肽占据着成熟的PDGF,重叠的职位前肽的合理化需要PDGF覆盖在分泌功能重要的疏水表面。大规模的结构组织和重排观察PDGF-B受体结合后,PDGF-B L1的循环,无序结构的自由形式,采用高度特定构象形成疏水相互作用与第三Ig PDGFRbeta的领域。量热数据也显示,membrane-proximal同型的PDGFRalpha互动,尽管需要激活,造成负面的配体结合。的结构和生化数据一起提供洞察PDGF-PDGFR信号,以及PDGF-antagonism策略。