人维甲酸受体- dna结合域的溶液结构。
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Knegtel RM, Katahira M, Schilthuis JG, Bonvin AM, Boelens R, Eib D, van der Saag PT, Kaptein R
人维甲酸受体- dna结合域的溶液结构。
J Biomol NMR。1993年1月;3(1):17。
- PubMed ID
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8383553 (PubMed视图]
- 摘要
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核磁共振波谱结合距离几何、约束分子动力学和迭代松弛矩阵计算确定了人维甲酸受体- β (hrar - β) dna结合域的三维结构。NOE强度共获得1244个距离约束，其中残基内约束448个，残基间约束796个。此外，j -耦合数据还得到了23 chi和30 phi二面角约束。80个氨基酸残基蛋白的两个“锌指”区域后面是两个相互垂直交叉的α -螺旋。在n端附近有一小段b-sheet。当包括残基31、32、36、61、62、65和69的侧链时，可以很好地确定蛋白质的α -螺旋核心，其主链均方根偏差(r.m.s.d)相对于平均值0.18 a和0.37 a。残基5 ~ 80的主链均方根误差为0.76 A。对于第一个手指(残基8-28)，脊柱的均方根误差为0.79 A。对于食指(残差44-62)，r.m.s.d.为0.64 A。整体结构与糖皮质激素受体的相应结构域相似，尽管蛋白质的c端部分不同。 The second alpha-helix is two residues shorter and is followed by a well-defined region of extended backbone structure.