人类纤溶酶原。物的fibrin-binding网站精氨酸32和34至关重要的纤维蛋白亲和力kringle 1域。
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Vali Z Patthy L
人类纤溶酶原。物的fibrin-binding网站精氨酸32和34至关重要的纤维蛋白亲和力kringle 1域。
J生物化学杂志。1984年11月25日,259 (22):13690 - 4。
- PubMed ID
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6094526 (在PubMed]
- 文摘
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Kringle 1(酪氨酸79 /低浓缩铀80 - 167 173 80 -酪氨酸和酪氨酸79 /低浓缩铀),糜蛋白酶的片段的纤溶酶原纤维蛋白的高亲和力和物omega-aminocarboxylic酸,已经被修改,2-cyclohexanedione确定精氨酸残基配体结合的必要条件。反应1,2-cyclohexanedione kringle 1发现迅速废除fibrin-Sepharose亲和力的片段,而亲和力lysine-Sepharose失去了速度明显放缓。连续纤维蛋白亲和色谱法修改kringle 1——lysine-Sepharose是用于分离kringle纤维蛋白- 1失去亲和力,但保留亲和力lysine-Sepharose kringle 1亲和物损失的亲和力。修改后的蛋白质受到结构性研究为了定位标记kringle 1中精氨酸残基。这些研究显示,修改参数34导致的损失的纤维蛋白,lysine-Sepharose亲和力kringle 1,而反应参数32破坏纤维蛋白亲和力但叶子lysine-Sepharose亲和力没有改变。结果表明参数Arg 32和34都参与纤维蛋白绑定,Arg 34还参与绑定omega-aminocarboxylic酸。先前的kringles NMR研究的确表明,部分含有残留34的距离和与omega-aminocarboxylic结合网站。这种交互的影响可以解释omega-aminocarboxylic酸对纤维蛋白绑定kringle 1。