血管抑制素与人内皮细胞表面的ATP合酶结合。
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Moser TL, Stack MS, Asplin I, Enghild JJ, Hojrup P, Everitt L, Hubchak S, Schnaper HW, Pizzo SV
血管抑制素与人内皮细胞表面的ATP合酶结合。
中华民族大学学报(自然科学版)，1999年3月16日;26(6):366 - 366。
- PubMed ID
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10077593 (PubMed视图］
- 摘要
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血管抑制素是纤溶酶原的蛋白水解片段，是一种有效的血管生成拮抗剂和内皮细胞迁移和增殖的抑制剂。为了确定血管抑制素抑制内皮细胞迁移和/或增殖的机制是否涉及与细胞表面纤溶酶原受体的结合，我们从人脐静脉内皮细胞中分离了纤溶酶原和血管抑制素的结合蛋白。结合研究表明，纤溶酶原和血管抑制素以浓度依赖、可饱和的方式结合。纤溶酶原的结合不受100倍摩尔过量血管抑制素的影响，这表明存在一个独特的血管抑制素结合位点。对分离的人脐静脉内皮细胞质膜组分进行配体印迹分析证实了这一发现，结果表明纤溶酶原与44-kDa蛋白结合，而血管抑制素与55-kDa蛋白结合。氨基末端测序结合肽质量指纹和免疫分析确定纤溶酶原结合蛋白为膜联蛋白II，血管抑制素结合蛋白为ATP合酶的α / β亚基。流式细胞仪和免疫荧光分析证实了该蛋白在细胞表面的存在。血管抑制素还结合到重组人ATP合成酶的α亚基上，这种结合不被2500倍摩尔过量的纤溶酶原抑制。在抗-亚单位ATP合酶抗体的存在下，血管抑制素对内皮细胞的抗增殖作用被抑制了90%。血管抑制素与细胞表面ATP合酶α / β亚基结合可能介导其抗血管生成作用和内皮细胞增殖和迁移的下调。