epsilon-aminocaproic酸的精制结构复杂的人类的纤溶酶原kringle物4。
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吴TP, Padmanabhan K, Tulinsky Mulichak
epsilon-aminocaproic酸的精制结构复杂的人类的纤溶酶原kringle物4。
生物化学。1991年10月29日,30日(43):10589 - 94。
- PubMed ID
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1657149 (在PubMed]
- 文摘
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纤溶酶原kringle物的晶体结构4-epsilon-aminocaproic酸(ACA)分子置换(K4-ACA)解决复杂rotation-translation方法利用精制apo-K4结构作为搜索模型(Mulichak et al ., 1991),它已被提炼的R值0.148 2.25 a分辨率。必威国际appK4-ACA结构包含两个interkringle残留物,kringle ACA配体,和106个水分子。lysine-binding站点已被证实是一个相对开放的和浅萧条,排列Trp62芳香环,Phe64,和Trp72之间提供一个高度非极性环境双重带电阴离子和阳离子中心由Asp55 / Asp57和Lys35 / Arg71。两性离子ACA配体分子是由氢键离子对相互作用和范德华接触带电中心。apo-K4 lysine-binding网站和K4-ACA相比:rms差异主链和侧链的位置是0.25和0.69,分别都几乎在错误的决定。结合位点的最大偏差是由于不同的水晶填料的相互作用。因此,lysine-binding网站似乎是预制,和赖氨酸绑定不需要主机的构象变化。核磁共振研究的结果与K4赖氨酸绑定与K4-ACA和同意的结构。