人纤溶酶原kringle物结构4 1.68和277 K。一个可能的结构无序残留的角色。
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Stec B, Yamano甲沟炎,摇摇欲坠
人纤溶酶原kringle物结构4 1.68和277 K。一个可能的结构无序残留的角色。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1997年3月1;53 (Pt 2): 169 - 78。
- PubMed ID
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15299951 (在PubMed]
- 文摘
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尽管相当大的努力阐明kringle域的功能作用,相对与其他蛋白质相互作用对域。大部分的晶体结构描述kringle活跃的互动网站。这项研究表明一种新的方法来解释障碍等结构性结果位于远离一个活跃的站点。人纤溶酶原kringle物4的晶体结构(PGK4)精制反对10 - 1.68决议的x射线数据(R(合并)= 3.7%)使用程序X-PLOR标准晶体R = 14.7%。PGK4显示显著不稳定细胞的晶体尺寸(变化超过1.5)即使在277 K。细化显示结构细节未观察到[Mulichak Tulinsky & Ravichandran (1991)。生物化学,30岁,10576 - 10588],清晰的密度等额外的侧链和更广泛的障碍。离散障碍检测,残留S73、S78 T80, S89, S91、S92, Ml12, S132, C138 K142。大部分的无序残留形成两个斑块表面的蛋白质。这局部障碍表明这些残留物可能发挥作用在第四纪交互和可能形成一个界面包含kringles的蛋白质的其他领域,如纤溶酶原。物 Although, an additional residue D65 was refined at the beginning of the sequence, still more residues near the peptide cleavage site must be disordered in the crystal.