结构和约束力的决定因素人类纤溶酶原,物的重组kringle-2域内部从a组链球菌表面蛋白肽。
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Rios-Steiner杰,Schenone M, Mochalkin我,Tulinsky一,Castellino陆地
结构和约束力的决定因素人类纤溶酶原,物的重组kringle-2域内部从a组链球菌表面蛋白肽。
J杂志。2001年5月11日,308(4):705 - 19所示。
- PubMed ID
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11350170 (在PubMed]
- 文摘
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x射线晶体结构复杂的修改重组kringle-2域人纤溶酶原,物K2Pg [C4G / E56D / L72Y] (mK2Pg),包含一个调节lysine-binding站点,绑定到一个30渣内部功能肽(VEK-30)从一个斜a群链球菌表面蛋白的蛋白质,是由分子的替代方法使用K4Pg作为一个模型,和精制分辨率2.7 r因子为19.5%。x射线晶体结构表明,VEK-30存在作为一个近端到端阿尔法螺旋mK2Pg复杂。的最终结构还透露,Arg17和His18 VEK-30担任阳离子位点Asp54和Asp56 mK2Pg lysine-binding网站的共识,而Glu20 VEK-30坐标Arg69 mK2Pg阳离子结合位点的。mK2Pg疏水配体结合口袋,主要由Trp60 Trp70,坐落在lysine-binding的正面和负面的中心站点,利用以小说的方式在稳定的互动与VEK-30形成cation-pi-electron-mediated协会Arg17正面侧链的肽。额外lysine-binding网站,以及exosite静电和氢键相互作用涉及Glu9 Lys14 VEK-30,观察结构模型。这些交互测试的重要性在溶液中通过调查合成变量的绑定常量VEK-30 mK2Pg,它是发现,Lys14, Arg17, His18, Glu20 VEK-30是最关键的氨基酸约束力的决定因素。关于解决方案的研究,圆二色性的分析滴定的VEK-30 mK2Pg证明了peptidicα螺旋结构大幅增加绑定到kringle模块时,同意x光的结果。这次调查是第一个描述结构的交互方式的kringle lysine-binding站点内部pseudo-lysine残留的肽或蛋白质功能与kringle模块进行交互,并作为范式这一重要类的交互。