纤溶酶原枥木物:不活跃导致血纤维蛋白溶酶替代丙氨酸- 600苏氨酸的活性部位。

文章的细节

引用

宫田康弘T, Iwanaga年代,坂田Y,青木N

纤溶酶原枥木物:不活跃导致血纤维蛋白溶酶替代丙氨酸- 600苏氨酸的活性部位。

《美国国家科学院刊S a . 1982年10月;79 (20):6132 - 6。

PubMed ID
6216475 (在PubMed
]
文摘

结构性研究遗传异常纤溶酶原,物纤溶酶原枥木,物已确定执行负责缺乏蛋白水解活性的差异。使用的纤溶酶原样品物显然是杂合子,因此由等量的正常和有缺陷的纤溶酶原分子物。胰蛋白酶的肽的氨基酸序列分析与异常纤溶酶原表示,物ala - 600(相当于Ala-55胰凝乳蛋白酶的编号系统)已经取代了刺。没有其他替换在活性位点残基——即His-57, asp - 102和ser - 195——被发现。胰凝乳蛋白酶分子模型和牛trypsin-pancreatic胰蛋白酶抑制剂活性部位附近的复杂表明Ala-55非常。的刺在纤溶酶原(血纤维蛋白溶酶)物位置55枥木可能扰乱His-57这样质子转移与正常异常的血纤维蛋白溶酶催化过程不能发生。

DrugBank数据引用了这篇文章

多肽
的名字 UniProt ID
Plasminogen P00747 细节