纤溶酶原Tochigi II和Nagoya:在纤溶酶轻链变体中发现Ala-600----Thr替换的另外两个分子缺陷。
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宫田T，岩永S，坂田Y，青木N，高松J，神谷T
纤溶酶原Tochigi II和Nagoya:在纤溶酶轻链变体中发现Ala-600----Thr替换的另外两个分子缺陷。
生物化学杂志，1984年8月;96(2):277-87。
- PubMed ID
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6238949 (PubMed视图］
- 摘要
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我们实验室以前的研究(Miyata, T.， et al. (1982) Proc. Natl。学会科学。U.S. 79, 6132-6136)表明，遗传异常的纤溶酶原Tochigi的结构缺陷是由于nh2端600位的Ala被Thr取代。在本研究中，分析了从其他家族成员中获得的两个异常纤溶酶原Tochigi II和Nagoya，以确定这些分子的结构损伤。对分别从纤溶酶原Tochigi II和Nagoya分离的一个胰蛋白酶肽的氨基酸序列分析表明，在这两种情况下，Ala-600(相当于凝乳蛋白酶编号系统的Ala-55)已被Thr取代。在纤溶酶轻链变体中没有发现其他活性位点和底物结合位点残基，即His-57、Asp-102、Ser-195和Asp-189的取代，说明这些残基都是完整的。此外，从纤溶酶原Tochigi II和Nagoya分离的纤溶酶轻链变体的nh2末端七肽序列与正常对照的序列相同。这些结果表明，这两个异常分子的蛋白水解活性的缺失是由于与先前报道的纤溶酶原Tochigi相同的氨基酸取代。