组织血A和B转移酶的糖-核苷酸供体特异性是基于氨基酸取代的。
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山本芳，黑森春
组织血A和B转移酶的糖-核苷酸供体特异性是基于氨基酸取代的。
生物化学杂志1990年11月5日;265(31):19257-62。
- PubMed ID
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2121736 (在PubMed］
- 摘要
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在组织血A和B转移酶的cdna编码区之间发现了四种氨基酸取代(a176、235、266和268)(Yamamoto F.， Clausen, H.， White, T.， Marken, J.和Hakomori, S.(1990)自然345,229-233)。在这里，我们建立了这些糖基转移酶对核苷酸糖(UDP-GalNAc或UDP-Gal)的差异亲和力的基础。在基因重建实验和DNA转染HeLa细胞表达研究的基础上，我们发现第三和第四个aa取代(A中的亮氨酸和甘氨酸，B中的蛋氨酸和丙氨酸)是修改蛋白质灵活性的关键，这是决定核苷酸-糖特异性的关键。第二种取代(甘氨酸在A，丝氨酸在B)也影响特异性。我们还创造了新的酶，催化GalNAc和Gal的转移，并可能为罕见的顺式- ab表型提供解释。