结构的des(1-45)因素Xa 2.2一项决议。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Padmanabhan K, Padmanabhan KP, Tulinsky公园CH,预示W, Huber R,布兰肯希普DT,卡丹广告,Kisiel W
结构的des(1-45)因素Xa 2.2一项决议。
J杂志。1993年8月5日,232 (3):947 - 66。
- PubMed ID
-
8355279 (在PubMed]
- 文摘
-
大的分子片段的结构因素Xa缺乏只有杯子(gamma-carboxyglutamic酸)域(氨基端45残留物)解决了x射线晶体学和精制0.168 2.2解决晶体热阻。片段的身份显然是由自动埃德曼降解。x射线结构分析证实了生化特性和还透露,氨基表皮生长因子(EGF)同域是灵活无序的晶体。然而,第二个EGF模块定位命令使接触催化领域。的整体折叠alpha-thrombin的催化域相似,不包括插入循环后者对简单的丝氨酸蛋白酶。c端精氨酸连锁substrate-like的方式进行交互的S1特异性的结晶学邻近分子的活性部位。基于这种交互和结构D-PheProArg methylene-thrombin,常用的模型dansylGluGlyArg亚甲基抑制因子Xa交互提出了。相对应的地区因素Xa纤维蛋白原凝血酶识别网站的反向电极性的阴离子结合纤维蛋白原识别网站的凝血酶,但拥有一个网站类似于钙离子结合位点的胰蛋白酶和其他丝氨酸蛋白酶。的结构因子c端EGF域的Xa首次确定结晶学。其折叠全面与类似的领域由NMR。 Although the A-chain makes 44 contacts at less than 3.5 A with the catalytic domain, only 16 involve the EGF module. In addition, the A-chain makes 30 intermolecular contacts with a neighboring catalytic domain.