三维结构的三个人类类我酒精脱氢酶。
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Niederhut女士,长臂猿BJ Perez-Miller年代,赫尔利道明
三维结构的三个人类类我酒精脱氢酶。
蛋白质科学。2001年4月;(4):697 - 706。
- PubMed ID
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11274460 (在PubMed]
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与其他动物相比,人类拥有三个不同的类我酒精脱氢酶和基因多态ADH1B和ADH1C基因的变化。这三个类我酒精脱氢酶同功酶大约93%分享序列身份的存在,但他们的底物特异性和发育的表情。我们报告在这里第一个三维结构ADH1A和ADH1C * 2基因产物在2.5和2.0,分别ADH1B * 1的结构基因产物在二进制复杂代数余子式2.2。不出意料,每个同工酶的总体结构非常类似于他人。然而,通用电气的替代参数在位置47 ADH1A同工酶促进更大程度上ADH1A域关闭的同工酶,而替换在271位置可能占的低流动率ADH1C * 2同工酶相对于其多态变体,ADH1C * 1。substrate-binding口袋的同工酶具有一个独特的拓扑结构,规定每一个同工酶的不同,但是重叠衬底的偏好。ADH1 * B1 substrate-binding最严格的催化附近锌原子,而ADH1A和ADH1C * 2具有氨基酸替换,与他们更好的二级醇的氧化效率。这些结构的本质描述个人substrate-binding口袋,将改善我们了解饮料乙醇的代谢影响的正常代谢过程由这些同功酶。