人色氨酸-tRNA合成酶催化片段的晶体结构:对底物识别、tRNA结合和血管生成活性的洞察。
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于勇，刘勇，沈楠，徐旭，徐峰，贾军，金勇，Arnold E，丁俊
人色氨酸-tRNA合成酶催化片段的晶体结构:对底物识别、tRNA结合和血管生成活性的洞察。
中国生物化学杂志，2004年2月27日;279(9):8378-88。Epub 2003年12月5日。
- PubMed ID
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14660560 (PubMed视图］
- 摘要
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人色氨酸- trna合成酶(hTrpRS)通过选择性剪接和蛋白水解产生全长和三个N端截断形式。含有氨基酰化催化片段(T2-hTrpRS)的最短片段表现出最有效的血管静态活性。我们在此报道了2.5 A分辨率下T2-hTrpRS的晶体结构，这是用多波长异常衍射方法求解的。T2-hTrpRS与嗜热硬脂芽孢杆菌TrpRS (bTrpRS)具有22%的序列同源性;然而，它们的整体结构惊人地相似。通过对T2-hTrpRS与bTrpRS的结构比较，可以发现在底物结合口袋和口袋入口存在显著的结构差异，这些差异在底物结合和tRNA结合中起着重要作用。T2-hTrpRS对活性位点有很大的开放，并且采用类似于bTrpRS的封闭构象的紧凑构象。这些结果表明，哺乳动物和细菌的TrpRSs可能使用不同的机制来识别底物。建模研究表明，tRNA与二聚酶结合，主要通过其受体臂与hTrpRS的连接多肽1相互作用，并通过其反密码子环与hTrpRS的α -螺旋结构域相互作用。我们的结果还表明，血管静止活性可能位于α -螺旋结构域，类似于短链细胞因子。