Matriptase-3是一种新型的系统保存membrane-anchored丝氨酸蛋白酶与广泛的serpin反应。
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霍布森JP,萨博R, Netzel-Arnett年代,Antalis TM, Bugge TH
Matriptase-3是一种新型的系统保存membrane-anchored丝氨酸蛋白酶与广泛的serpin反应。
j . 2005 8月15日,390 (Pt 1): 231 - 42。
- PubMed ID
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15853774 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告在当下研究生物识别、分子克隆和matriptase-3的生物特征,小说membrane-anchored丝氨酸蛋白酶,系统保存在鱼、鸟、啮齿动物、狗和灵长类动物。基因编码matriptase-3位于syntenic地区的人类染色体3 q13.2小鼠染色体16 b5,老鼠染色体11温度系数和鸡染色体1。生物信息学分析结合cDNA克隆预测功能TTSP (II型跨膜丝氨酸蛋白酶)与31%氨基酸matriptase / MT-SP1和matriptase-2身份。这部小说蛋白酶是由短的氨基端胞质地区紧随其后的是一个跨膜域,遏制区域有一个海,两个幼崽和三个LDLRa(低密度脂蛋白受体域类)域和一个c端催化丝氨酸蛋白酶域。记录分析显示限制,species-conserved matriptase-3, mRNA水平最高的大脑,皮肤、生殖和口咽组织。长篇matriptase-3 cDNA导演的表达90 kDa N-glycosylated蛋白质局部细胞表面,细胞表面生物素标记的评估。纯化激活matriptase-3丝氨酸蛋白酶域表达昆虫细胞水解合成肽底物,与强烈偏好参数P(1)位置,并显示向一些大分子基质蛋白水解活性,包括明胶、酪蛋白和白蛋白。有趣的是,激活matriptase-3形成稳定的抑制剂复合物serpins数组,包括纤溶酶原激活物inhibitor-1、蛋白质C抑制剂,alpha1-proteinase抑制剂,alpha2-antiplasmin和抗凝血酶III。我们的研究确定matriptase-3的新型生物活性TTSP matriptase亚科有一个独特的表达模式和翻译后调控。