DNA聚合酶的催化亚基的单纯疱疹病毒1型专门的C末端UL8组件交互的病毒helicase-primase复杂。
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马斯登HS,麦克莱恩GW,巴纳德EC,弗朗西斯GJ, MacEachran K,墨菲M,借债过度G,十字架,雅培美联社,Stow ND
DNA聚合酶的催化亚基的单纯疱疹病毒1型专门的C末端UL8组件交互的病毒helicase-primase复杂。
J微生物学报。1997年9月,71 (9):6390 - 7。
- PubMed ID
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9261356 (在PubMed]
- 文摘
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单纯疱疹病毒1型(1型单纯疱疹病毒)UL8 DNA复制的蛋白质是一个组件的三聚物的helicase-primase复杂。16 UL8-specific单克隆抗体(mab)分离和特征。在最初的免疫沉淀反应实验中,其中之一,804年马伯,显示共沉淀波尔,1型单纯疱疹病毒DNA聚合酶的催化亚基,从提取的重组摘要杆状感染昆虫细胞表达波尔和UL8蛋白质。波尔的共同沉淀是依赖UL8蛋白的存在。快速酶联免疫吸附试验(elisa),一种蛋白质是绑定到微量滴定井和绑定的其他蛋白质检测UL8——或者POL-specific马伯,开发做进一步调查两个蛋白质之间的相互作用。elisa检测时,五UL8-specific马伯持续抑制交互,提高的可能性,这些抗体与抗原表位结合在或接近一个网站(s)与波尔UL8参与其交互。识别的抗原表位四抑制马伯的大约位于通过使用一系列的截断UL8蛋白在哺乳动物细胞表达。三种马伯公认的UL8 C终点站附近的一个表位,这是受到良好的映射与一系列重叠的肽。c端肽被检测的ELISA抑制POL-UL8交互的能力:最有效的抑制浓度约50% 5 microM展出。我们的研究表明,UL8蛋白可能参与招聘1型单纯疱疹病毒DNA聚合酶病毒DNA复制复杂并识别潜在的抗病毒治疗的新目标。