人GMP合成酶。cDNA的纯化、克隆及功能表达。
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赫斯特，E，中村J，卢
人GMP合成酶。cDNA的纯化、克隆及功能表达。
中华生物化学杂志，1994年9月23日;269(38):23830-7。
- PubMed ID
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8089153 (PubMed视图］
- 摘要
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GMP合成酶是鸟嘌呤核苷酸从头合成的关键酶。人GMP合成酶已纯化到均一性，并从t淋巴母细胞瘤细胞系A3.01分离到编码该酶的cDNA。该开放式阅读框编码了693个氨基酸的蛋白质，预测分子量为76,725。该cDNA补充了大肠杆菌的guaA突变体，该突变体缺乏功能性的GMP合成酶，转化后的大肠杆菌提取物表现出GMP合成酶活性，这在亲本菌株中是不存在的。RNA杂交分析表明，人GMP合成酶是由一条2.4 kb碱基编码的。DNA杂交分析表明，人GMP合成酶由一个基因编码。在几种人类细胞系中，增殖转化细胞中的mRNA表达水平明显高于未转化细胞。在两种转化细胞系中，用佛波蓬酯处理会抑制增殖，并导致GMP合成酶mRNA和蛋白质水平的显著下调。