重新设计一个protein-zinc绑定网站结构的后果。
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使役动词是的,克里斯蒂安森DW
重新设计一个protein-zinc绑定网站结构的后果。
生物化学。1994年12月27日,33 (51):15241 - 9。
- PubMed ID
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7803386 (在PubMed]
- 文摘
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为了调查锌配体的结构重要性人类碳酸酐酶的活性部位II(给),我们已经确定的三维结构H94C (metal-bound形式),H94C-BME(即。,disulfide-linked beta-mercaptoethanol)、H94A H96C, H119C,和H119D变体的给x射线晶体方法2.2决议,2.35,2.25,2.3,2.2,和2.25,分别。每个结晶变体与野生型酶同形,锌是由H94四面体地协调,H96, H119和氢氧根离子。H94C给的结构揭示了成功替代天然组氨酸锌半胱氨酸硫醇盐配体,与金属协调由C94推波助澜的塑料结构响应β褶板上层建筑。重要的是,由此产生的结构代表了酶的催化地活跃的形式报道之前(亚历山大·r·S。基弗,L . L。Fierke, c。,& Christianson) d . w .生物化学(1993)1510 - 1518)。与之相反,H96C给揭示了工程结构的侧链不协调到锌;相反,锌被H94四面体配位体,H119,两个溶剂分子。因此,β褶板上层建筑是不够塑料在这个位置让C96协调金属离子。替代野生型硫醇盐或羧基的组氨酸H119C和H119D给显示四面体金属协调维护每个变体;然而,由于没有相应的beta-strand塑料结构响应,较长的metal-ligand分离的结果。(抽象截断在250字)