构象的灵活性在人类11 beta-hydroxysteroid脱氢酶的晶体结构类型我提供洞察糖皮质激素互变现象和酶的监管。
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吴Hosfield DJ, Y,弧拱RJ, hilger M,詹宁斯,斯奈尔的医生、Aertgeerts K
构象的灵活性在人类11 beta-hydroxysteroid脱氢酶的晶体结构类型我提供洞察糖皮质激素互变现象和酶的监管。
J生物化学杂志。2005年2月11日,280 (6):4639 - 48。Epub 2004年10月28日。
- PubMed ID
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15513927 (在PubMed]
- 文摘
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人类11 beta-hydroxysteroid脱氢酶I型(11 beta-hsd1)是一种催化ER-localized膜蛋白可的松和皮质醇的互变现象。在脂肪组织中,通过11 beta-hsd1皮质醇过度生产活动与II型糖尿病和肥胖的发病机制。我们报告生物物理,动能、诱变和结构性两三元配合物11 beta-hsd1数据。合并后的结果显示活动网站交互灵活与糖皮质激素相关识别和演示四11 beta-hsd1 C末端融合形成至今无特征tetramerization主题。c端Pro-Cys主题是本地化的中心四聚物,形成可逆酶二硫化,改变酶活性。构象的灵活性在tetramerization界面耦合到酶活性部位的结构变化表明中央Pro-Cys主题如何调节酶活性。在一起,晶体和生物物理数据提供一个结构框架,了解11 beta-hsd1活动,最终将促进特定抑制剂的发展。