净化和激活的属性UreD-UreF-urease脱辅基蛋白复合物。
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Moncrief MB, Hausinger RP
净化和激活的属性UreD-UreF-urease脱辅基蛋白复合物。
J Bacteriol。1996年9月,178(18):5417 - 21所示。
- PubMed ID
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8808930 (在PubMed]
- 文摘
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克雷伯氏菌的体内装配aerogenes脲酶镍metallocenter需要投保的存在,UreF, UreG UreE辅助蛋白质和进一步推动。之前的研究表明,脲酶脱辅基蛋白存在于一种非复杂形式以及一系列UreD-urease (I.-S。公园、M.B.卡尔和r Hausinger, Proc。国家的。学会科学。美国91:3233 - 3237,1994)和UreD-UreF-UreG-urease (I.-S。公园和r Hausinger, j . Bacteriol。177:1947 - 1951, 1995)脱辅基蛋白复合物。这项研究展示了一系列不同的复合物的存在组成的保险,UreF和脲酶脱辅基蛋白。这些新颖的配合物表现出激活属性不同于脲酶和UreD-urease脱辅基蛋白复合物。与前面描述的物种,UreD-UreF-urease脱辅基蛋白复合物被NiCl2抗失活。UreD-UreF-urease的碳酸氢盐浓度依赖性酶蛋白激活明显下降而UreD-urease与脲酶和载脂蛋白。 Western blot (immunoblot) analyses with polyclonal anti-urease and anti-UreD antibodies indicated that UreD is masked in the UreD-UreF-urease complexes, presumably by UreF. We propose that the binding of UreF modulates the UreD-urease apoprotein activation properties by excluding nickel ions from binding to the active site until after formation of the carbamylated lysine metallocenter ligand.