描述的mononickel metallocenter H134A突变脲酶。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
公园,米歇尔,皮尔森马,Jabri E, Karplus PA,王年代,董J,斯科特•拉克勒BP,约翰逊可Hausinger RP
描述的mononickel metallocenter H134A突变脲酶。
生物化学杂志。1996年8月2;271 (31):18632 - 7。
- PubMed ID
-
8702515 (在PubMed]
- 文摘
-
克雷伯氏菌的突变形式的aerogenes脲酶具有阿拉巴马州而不是他在134位置(H134A)是不活跃的,将大约一半的正常补镍(公园,I.-S。,Hausinger r p(1993)蛋白质科学。2,1034 - 1041)。H134A蛋白的晶体结构是获得2.0 a分辨率,和它只确认Ni-1镍离子在原生酶存在。相比Ni-1 pseudotetrahedral几何观测到的原生脲酶(它是由他的配体- 246,- 272,一个氧原子的carbamylated赖氨酸- 217,和一个水分子部分占用),该mononickel metallocenter H134A蛋白被发现拥有的八面体几何和协调由上述蛋白质配体+三个水分子。镍的H134A脲酶被紫外探测,变量温度磁圆二色性和x光吸收光谱。光谱数据与镍(II)的存在一致的八面体几何协调两个histidylimidazoles和额外的氧和/或氮捐助者。这些数据强调Ni-2的要求形成积极的脲酶和演示Ni-2的重要作用在建立适当的几何Ni-1协调。