磷脂结合位点的识别维生素K-dependent凝血因子IX的蛋白质。
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弗里德曼SJ,医学博士Blostein Baleja JD,雅各布斯M,公元前富里,富里B
磷脂结合位点的识别维生素K-dependent凝血因子IX的蛋白质。
生物化学杂志。1996年7月5日;271 (27):16227 - 36。
- PubMed ID
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8663165 (在PubMed]
- 文摘
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血液凝固和调节蛋白含有gamma-carboxyglutamic酸是一类独特的一部分膜结合蛋白,需要与细胞膜钙的交互。蛋白质生物合成后,对这些蛋白质氨基戊二酸转化为gamma-carboxyglutamic酸(Gla)的反应需要维生素K作为辅助因子。维生素K-dependent蛋白质进行构象过渡金属离子结合,但只有钙离子调节protein-phospholipid交互。第九凝血因子识别网站磷脂绑定所需,我们已经确定杯子第九凝血因子的三维结构域绑定到由核磁共振光谱学镁离子。相比之下,这种结构的杯子域绑定到钙离子,我们定位膜结合位点高度有序的结构包括杯子的残留1 - 11域。第九凝血因子在Ca2 +的存在,杯子域包含photoactivatable氨基酸的肽p-benzoyl-L-phenylalanine职位6或9磷脂后辐照交联,而缺乏这种氨基酸多肽模拟或用这个模拟在46不交联的位置。这些结果表明,氨基末端的杯子领域,具体包括亮氨酸6和疏水性苯丙氨酸9片,接触表面在IX因子与磷脂双分子层交互。