人白细胞弹性蛋白酶的精制2.3晶体结构在一个复杂的缬氨酸chloromethyl酮抑制剂。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
魏AZ,娃我,预示W
人白细胞弹性蛋白酶的精制2.3晶体结构在一个复杂的缬氨酸chloromethyl酮抑制剂。
2月。1988年7月18日,234 (2):367 - 73。
- PubMed ID
-
3391280 (在PubMed]
- 文摘
-
人白细胞弹性蛋白酶之间形成的复杂化学计量和合成MeO-Suc-Ala-Ala-Pro-Val chloromethyl酮抑制剂是co-crystallized及其x射线结构确定,使用帕特森搜索方法。必威国际app其结构被结晶学精制最后R值为0.145(8.0和2.3)。最近观察到酶的结构非常类似于在一个复杂的形成与卵类粘蛋白第三域从土耳其(EMBO j . 5 (1986), 2453 - 2458]。所有α碳原子的均方根偏差是0.32。peptidic抑制剂绑定在一个类似的整体构象卵类粘蛋白绑定。Val-P1之间的共价键形成抑制剂和His-57 NE2和ser - 195 OG的酶。半缩酮的羰基碳四面体地变形。缬氨酸的侧链排列在S1 g-conformation口袋。