解决人类H铁蛋白通过基因工程分子间的结构晶体联系人。
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劳森DM、Artymiuk PJ Yewdall SJ,史密斯JM,利文斯通JC, Treffry, Luzzago,李维年代,Arosio P, Cesareni G, et al。
解决人类H铁蛋白通过基因工程分子间的结构晶体联系人。
自然。1991年2月7日,349 (6309):541 - 4。
- PubMed ID
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1992356 (在PubMed]
- 文摘
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铁蛋白铁在体内平衡是很重要的。24链两种类型,H和L,组装为空心管坯提供一个铁储存腔。铁蛋白分子在细胞中含有高含量的铁往往是富含L链,并有可能长期存储函数,而H-rich铁蛋白在铁代谢更活跃。的分子基础的大活动H-rich铁蛋白直到现在一直是模糊的,很大程度上是因为H-chain铁蛋白的结构仍未知由于困难在获得晶体下令对x射线晶体分析。在这里我们报告人类铁蛋白的三维结构H-chain均聚物。通过基因工程的顺序的改变分子间接触区,我们获得晶体同形的同源鼠左铁蛋白和足够高的质量进行x射线衍射分析。人类的x射线结构H金属铁蛋白显示了一个小说网站嵌入在每个四螺旋束和我们建议铁氧化酶与本网站相关的活动占其快速吸收铁。