比较三维结构的重组体人H和L马铁蛋白在高分辨率。
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亨普斯特德PD, Yewdall SJ, Fernie AR,劳森DM, Artymiuk PJ,大米DW,哈里森福特GC,点
比较三维结构的重组体人H和L马铁蛋白在高分辨率。
J杂志。1997年5月2日,268 (2):424 - 48。
- PubMed ID
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9159481 (在PubMed]
- 文摘
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哺乳动物铁蛋白24-mers组装于两种类型的多肽链,分子提供不同的功能。H (eavy)连锁店催化铁储存的第一步,铁(II)的氧化。L(召唤)连锁店的成核促进矿物水铁矿使储存铁(III)内的蛋白质外壳。我们报告的三维结构的比较重组体人H链(HuHF)和马L链(豪富会)铁蛋白均聚物,已被提炼为1.9一项决议。这些分子之间有53%的序列的身份,这两个结构非常相似,H和L亚基alpha-carbons基础与41在均方根偏差0.5水分子共同之处。然而,有显著重要的差异,可以与功能上的差异有关。特别是四螺旋的中心包包含独特的组的亲水残基与铁氧化酶活动有关H链和增强稳定L链。L链包含一组铁储存腔内谷氨酸与矿化有关的蛋白质。