S100A1和钙调素在ryanodine受体上竞争同一个结合位点。
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赖特NT，普罗瑟BL，瓦尼KM，齐默DB，施耐德MF，韦伯DJ
S100A1和钙调素在ryanodine受体上竞争同一个结合位点。
中国生物医学工程学报，2008年9月26日;29(3):366 - 366。doi: 10.1074 / jbc.M804432200。Epub 2008年7月23日。
- PubMed ID
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18650434 (PubMed视图］
- 摘要
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在心脏和骨骼肌中，S100蛋白家族成员S100A1与ryanodine受体(RyR)结合并促进Ca(2+)释放。利用竞争结合实验，我们进一步描述了骨骼肌中的这个系统，并表明Ca(2+)-S100A1与Ca(2+)-钙调素(CaM)竞争RyR1上的同一个结合位点。此外，还确定了Ca(2+)-S100A1结合到CaM/S100A1结合域衍生的肽段的核磁共振结构，该区域在RyR1和RyR2中保守，并被称为RyRP12(在人类RyR1中残基为3616-3627)。对S100A1-RyRP12复合物的检测显示，螺旋型RyRP12肽(Lys-3616, Trp-3620, Lys-3622, Leu-3623, Leu-3624和Lys-3626)的残基参与了与Ca(2+)-S100A1的良好疏水和静电相互作用。这些相同的残基先前已被证明对RyR1与Ca(2+)-CaM结合很重要。提出了一种Ca(2+)-S100A1和Ca(2+)-CaM直接竞争ryanodine受体上的同一结合位点的肌肉收缩调节模型。